Dies ist eine kompakte Übersicht zu Peptide — geschrieben für Leser, die mehr als einen Absatz, aber kein Lehrbuch wollen.
Geprüft am 2025-09-20. Was noch umstritten ist, wird als umstritten gekennzeichnet.
=== Vorkommen === Da Menschen, vielen Tieren, einigen Algen und Einzellern das Codon für die lebensnotwendige 21. Aminosäure Selenocystein fehlt, wird das Stoppcodon UGA aufwändig über ein Umkodieren als Sec ausgelesen. Selbst in Insekten oder Nematoden bilden einige Vertreter Selenocystein, andere nicht. Pilze galten lange als Organismen, denen Selenocystein völlig fehlt, bis man auch hier unter rund tausend Arten neun Arten fand, die Selenocystein bilden. Man kennt über 30 eukaryotische und mehr als 15 bakterielle Selenocystein-haltige Proteine. So fand man bei Säugern u. a. verschiedene Glutathion-Peroxidasen, Tetraiodthyronin-Deiodasen oder große Thioredoxin-Reduktasen und bei Bakterien und Archaeen Formiat-Dehydrogenasen, Hydrogenasen, Protein-Komponenten der Glycin-Reduktase- und D-Prolin-Reduktase-Systeme und mehrere Enzyme des Stoffwechselwegs der Methanbildung als selenocysteinhaltige Enzyme. Viele der Enzyme vermitteln Redox-Reaktionen. Bei ihnen befindet sich das reaktive Selenocystein im aktiven Zentrum. Bedeutung für Eukaryonten hat die Glutathion-Peroxidase als Teil der zellulären Abwehr von Schäden durch oxidativen Stress. Die Funktion der Selenoproteine ist bei Selenmangel gestört. So tritt die Keshan-Krankheit – eine Kardiomyopathie in Zusammenhang mit Coxsackie-Virusinfektionen – gehäuft auf, wenn es am Spurenelement Selen in der Nahrung mangelt; auch die Kaschin-Beck-Krankheit kommt als Mangelsyndrom in Gegenden mit selenarmen Böden vor.
Quellen: de.wikipedia.org
Bindung der α-Aminosäure L-Serin (Ser) an eine besondere tRNA, die tRNASec mit dem Anticodon UCA (5′→3′ notiert). Diese Ser-tRNASec wird selenyliert, d. h. das L-Serin wird zu L-Selenocystein (Sec) umgesetzt, indem die Hydroxygruppe der Seitenkette durch Selenol (SeH) ersetzt wird. Damit entsteht die Sec-tRNASec. Der Biosyntheseweg unterscheidet sich also deutlich von anderen Aminosäuren, welche zunächst als freie Aminosäuren gebildet und erst danach an eine tRNA gebunden werden.
Quellen: de.wikipedia.org
=== Recodierung === Die tRNASec hat das Anticodon UCA und dieses Triplett, gegenläufig 3′-ACU-5′ notiert, kann mit dem Basentriplett des Codons UGA der mRNA paaren. Normalerweise bewirkt UGA als Stopcodon die Termination der Translation. Bilden jedoch besondere Sequenzen der mRNA eine Haarnadelstruktur aus, so wird es möglich, die beladene Sec-tRNASec mit dem Codon UGA zu paaren. Damit wird das Stopsignal ignoriert und Selenocystein an dieser Stelle in das Protein eingebaut. Dieser Vorgang wird auch als Recodierung bezeichnet. Bei Bakterien findet sich eine solche Secis (selenocysteine insertion sequence) genannte Sequenz der mRNA in unmittelbarer Nachbarschaft zum Codon UGA und nur dieses benachbarte wird dann recodiert. Die Secis-Sequenz wird durch einen spezifischen GTP-abhängigen Translationsfaktor, den Elongationsfaktor SelB, erkannt, welcher zugleich die Sec-tRNASec bindet. Nach dem Einbau des Selenocysteins wird auch die Secis-Sequenz vom Ribosom abgelesen und übersetzt in entsprechende Aminosäuren des Proteins.
Quellen: de.wikipedia.org
Bei Eukaryoten und Archaeen ist eine Secis-Sequenz hingegen am 3'-Ende der mRNA angebracht, wird nicht vom Ribosom abgelesen, und erlaubt es, alle Codons UGA dieser mRNA zu recodieren. So enthält beispielsweise das menschliche Selenoprotein P an zehn Positionen Selenocysteine. Der Einbau von L-Selenocystein während der Proteinbiosynthese bei Eukaryoten bedarf weiterer Faktoren (siehe Abbildung):
Quellen: de.wikipedia.org
Peptide wird hier aus öffentlich zugänglicher Fachliteratur zusammengefasst: Definition, Einordnung und die Punkte, die in der Praxis wiederkehren. Angaben ohne Gewähr, keine medizinische Beratung.
Die Forschung zu Peptide arbeitet überwiegend mit kontrollierten Labor- und Tierstudien; klinische Daten sind je nach Substanz unterschiedlich belastbar. Wir geben den Stand der Literatur wieder.
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